Глобулины за что отвечают

Глобулины за что отвечают

Глобулин, связывающий половые гормоны (ГСПГ), – это производимый печенью белок, который соединяется с тестостероном, дигидротестостероном (ДГТ) и эстрадиолом (эстрогеном) и транспортирует их в кровь в метаболически неактивной форме.

Cекс-стероид-связывающий глобулин, ГСПГ, СССГ, тестостерон-эстрадиол-связывающий глобулин.

Sex Hormone Binding Globulin, Testosterone, Free Testosterone, Bioavailable Testosterone.

Нмоль/л (наномоль на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

Общая информация об исследовании

ГСПГ – белок, производимый печенью. Он связывается с тестостероном, дигидротестостероном (ДГТ) и эстрадиолом (эстрогеном) и переносит их в кровяное русло. Содержание ГСПГ в кровотоке зависит от возраста человека, пола, от интенсивности производства тестостерона либо эстрогенов. Кроме того, на уровень ГСПГ в крови влияют заболевания печени, гипертиреоз, гипотиреоз и повышенная масса тела.

Количество тестостерона, доступного для использования тканями организма, зависит от колебания уровня ГСПГ. В нормальном состоянии с ГСПГ связано от 40 % до 60 % тестостерона, а большая часть оставшегося – слабо соединена с альбумином. И только около 2 % свободного тестостерона непосредственно доступно для тканей.

Анализ на общий тестостерон не выявляет различий между связанным и несвязанным тестостероном – он лишь определяет количество гормона в целом. Во многих случаях его хватает, чтобы определить избыток или недостаток образования гормона в организме, однако если показатель ГСПГ отклоняется от нормального, то выявленный уровень общего тестостерона не является точным отражением количества гормона, доступного тканям организма.

В настоящее время анализ на ГСПГ используется не очень часто – в большинстве случаев анализы на общий и свободный тестостерон дают достаточно информации.

Для чего используется исследование?

Когда назначается исследование?

Источник

SHBG переносит тестостерон и другие стероиды в плазме крови, снижает их метаболический клиренс и регулирует их доступ к тканям-мишеням. SHBG может секвестрировать стероиды из тканей-мишеней и есть некоторые свидетельства того, что связанный с лигандом SHBG связывается с мембранными рецепторами и стимулирует выработку циклического аденозинмонофосфата и / или проникает в клетки путем связывания с мембранным белком мегалином (megalin), чтобы инициировать биологический эффект. SHBG человека связывает дигидротестостерон (DHT)> тестостерон> эстрадиол, а также такие лекарственные средства, как левоноргестрел и флуоксиместерон.

В литературе сообщалось о гомозиготной мутации, приводящей к полному дефициту в плазме SHBG. SHBG функционирует для защиты беременной женщины от плацентарного гиперандрогена. Сообщалось о полиморфизмах, которые более тонко влияют на связывание SHBG тестостерона. SHBG связывает тестостерон с высоким сродством (

1 нмоль / л), и большая часть сайтов связывания SHBG во взрослой мужской сыворотке занята тестостероном, так что уровень SHBG является основным фактором, определяющим общий уровень тестостерона у взрослых мужчин. Взрослые мужчины с низким уровнем SHBG имеют и низкий общий уровень тестостерона, тогда как мужчины с высоким уровнем SHBG имеют более высокий уровень тестостерона. У препубертатных мальчиков отмечается гораздо более низкий уровень тестостерона и только небольшая часть SHBG в плазме занята тестостероном.

Существует 20-кратная вариабельность уровней SHBG среди отдельных индивидуумов, тогда как уровень SHBG у данного индивидуума относительно постоянный. Уровни SHBG не связаны с питанием или временем суток.

Метаболический синдром

Резистентность к инсулину

Уровни SHBG резко возрастают при гипертиреозе пропорционально уровням тироксина (Т4) и трийодтиронина (Т3) у детей, а также у взрослых. Высокие уровни SHBG приведут к повышению уровня тестостерона у мужчин и женщин и могут вызвать диагностические затруднения, привести к ненужной оценке гипофизарных, надпочечниковых или гонадных расстройств. Высокий SHBG приводит к повышению лютеинизирующего гормона (ЛГ) и эстрадиола и может приводить к увеличению груди у мужчин. Высокие уровни SHBG являются результатом активации тиреоидного гормона промотора гена HNF4α, который, в свою очередь, стимулирует экспрессию SHBG. Таким образом, SHBG является маркером повышенной биологической активности щитовидной железы.

Синдром Кушинга и лечение глюкокортикоидами

Уровни SHBG снижаются у пациентов с синдромом Кушинга и у пациентов, получавших глюкокортикоиды. У детей, получавших преднизон или дексаметазон для терапии лейкемии, падение SHBG происходило медленно в течение 4 недель, за это время уровни индекса массы тела и лептина повышались, что предполагает связь с инсулинорезистентностью. Исследователям еще предстоит выяснить, является ли SHBG ценным биомаркером или, скорее, активно участвует в патогенезе метаболического заболевания.

Источник

Повышена гамма-ГТ: причины, что значит и о чем говорит

Гамма-ГТ — фермент, который участвует в процессе обмена кислот, оттока желчи. При повышении показателей возникают проблемы с пищеварением, воспаления различных внутренних органов. Уровень гамма-ГТ в крови определяют при помощи биохимического анализа.

Что такое Гамма-ГТ, нормы показателей для мужчин и женщин?

ГТГ — гамма глютамилтрансфераза, фермент который содержится в цитоплазме и лизосомах головного мозга, печени, почек, селезенки и поджелудочной железы, простаты. Если клетки этих органов разрушаются, фермент проникает в системный кровоток, повышается его концентрация в крови.

При каких симптомах назначают анализ на ГТГ?

Биохимический анализ крови для определения уровня гамма-ГТ может назначить терапевт, кардиолог, гастроэнтеролог при наличии следующих жалоб:

Диагностику проводят для выявления заболеваний печени, отслеживания динамики при инфаркте миокарда, циррозе, хронических гепатитах, раке поджелудочной железы. Анализ назначают людям с алкогольной зависимостью, для оценки воздействия некоторых лекарственных препаратов на печень.

Кровь для определения уровня гамма-ГТ берут из вены. За 48 часов до анализа нужно исключить из рациона жирную, соленую, жареную, тяжелую, пряную пищу. За 12 часов до забора биоматериала необходимо исключить физические нагрузки, не употреблять спиртные напитки, избегать стрессов, не посещать сауну и баню. Кровь нужно сдавать натощак, последний прием пищи — за 12 часов до обследования. Утром можно пить только чистую воду.

При каких патологиях повышаются показатели гамма-ГТ?

Увеличение концентрации ГТГ в крови может быть признаком следующих заболеваний:

Тест на ГТГ — один из самых чувствительных анализов для выявления застоя желчи. При холестазе показатели фермента повышаются раньше, чем возникает активность щелочной фосфатазы. Чем выше активность ГТГ, тем сильнее повреждена печень или желчевыводящие ходы. При опухолях печени, остром гепатите и холангите, алкогольной интоксикации, закупорке желчных протоков значения возрастают более, чем в 10 раз. При хроническом гепатите, циррозе и болезнях желчного пузыря — в 5-10 раз.

Высокие показатели гамма-ГТ наблюдаются у людей с лишним весом, алкогольной зависимостью, во время беременности. Концентрация фермента возрастает при длительном приеме противозачаточных таблеток, антибиотиков, противомикробных средств, антидепрессантов, препаратов для стимуляции синтеза тестостерона. Активность ГТГ возрастает при приеме медикаментов с ацетилсалициловой кислотой, парацетамолом, лекарств для снижения уровня холестерина, препаратов для лечения эпилепсии или туберкулеза.

Снижение показателей ГТГ наблюдается при гипотиреозе — снижении функций щитовидной железы, при декомпенсированном циррозе печени, при длительном приеме аскорбиновой кислоты.

Как нормализовать показатели?

Чтобы снизить уровень ГТГ, необходимо вылечить основное заболевание, прекратить прием медикаментов-индукторов, алкоголя.

Какие препараты может назначить врач:

Диета при высоком уровне ГТГ

Диетотерапия — одна из важных составляющих при лечении болезней печени, желчевыводящих путей. Для снижения показателей ГТГ нужно питаться дробно — принимать пищу 5-6 раз в день небольшими порциями. Последний прием пищи за 2 часа до сна. Суточная норма углеводов — 350-400 г, при этом быстрых углеводов должно быть не более 70 г. В день выпивать до 1,5 л жидкости.

Продукты мелко нарезать или измельчать в блендере. Блюда готовить на пару, запекать, варить. Пища должна быть средней температуры — 15-65 градусов, горячая и холодная еда стимулирует синтез желчи.

Разрешенные блюда и продукты:

Из рациона необходимо исключить жирные блюда, фастфуд, ограничить количество соли до 10 г в день. Полностью противопоказаны алкогольные и газированные напитки, пряности, любые кислые овощи, фрукты, копчености, консервы, колбасные изделия, какао.

Патологии печени, желчевыводящих путей могут долгое время протекать без выраженных симптомов. Боль, диспепсические расстройства часто появляется при запущенных формах болезни. Чтобы снизить риск развития заболеваний, необходимо отказаться от вредных привычек, правильно питаться, регулярно проходить профилактические осмотры.

Источник

Белковые фракции

ГЛОБУЛИНЫ
В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

a1-ГЛОБУЛИНЫ
В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу. Поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

a2-ГЛОБУЛИНЫ.
Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. Гаптоглобины. Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех a2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и a2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5–3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни a2-макроглобулина очень малое — 5 минут. Это универсальный «чистильщик» крови, комплексы «a2-макроглобулин-фермент» способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока.

С1-ингибитор — гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С1-ингибитора развивается ангионевротический отек.

b-ГЛОБУЛИНЫ
К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С2 до С7).

Основу фракции b-глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП), трансферин (белок-переносчик железа), гемопексин (связывает гем, что предотвращает его выведение почками и потерю), компоненты комплемента (участвующие в реакциях иммунитета), и часть иммуноглобулинов.

g-ГЛОБУЛИНЫ
В этой фракции содержатся в основном АНТИТЕЛА. Функция антител — защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются АНТИГЕНАМИ.

Иммуноглобулины, (в порядке количественного убывания — IgG, IgA, IgM, IgE), функционально представляющих собой антитела, обеспечивающие гуморальную иммунную защиту организма от инфекций и чужеродных веществ.

Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции.

К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Фракция альфа1- глобулина: Беременность (3 триместр); Патология паренхимы печени; Острые и хронические воспалительные процессы (инфекции и ревматические заболевания); Опухоли; Травма и хирургические вмешательства; Прием андрогенов.

Фракция альфа 2-глобулина: Беременность; Нефротический синдром, Гепатит, Цирроз печени, Прием эстрогенов и оральных контрацептивов, Злокачественные опухоли, Некроз тканей, Хронический воспалительный процесс.

Фракция бета-глобулина: Беременность; Первичные и вторичные гиперлипопротеинемии; Моноклональные гаммапатии; Прием эстрогенов, Железодефицитная анемия (повышение трансферрина); Механическая желтуха.

Понижение уровня: Альбумин: Нарушения питания; Синдром мальабсорбции; Болезни печени и почек; Опухоли; Коллагенозы; Ожоги; Гипергидратация; Кровотечения; Анальбуминемия; Беременность.

Фракция альфа1-глобулина: Наследственный дефицит альфа1-антитрипсина; Болезнь Tangier.

Фракция альфа2-глобулина: панкреатит, ожоги, травмы; Снижение гаптоглобина (гемолиз различной этиологии, панкреатит, саркоидоз); Фракция бета-глобулина: Гипо-b-липопротеинемии; Дефицит IgA; Фракция гамма-глобулина: Иммунодефицитные состояния; Прием глюкокортикоидов; Беременность.

Источник

Белки плазмы крови — характеристики, расшифровка результатов

» data-image-caption=»» data-medium-file=»https://i0.wp.com/medcentr-diana-spb.ru/wp-content/uploads/2021/12/Белки-плазмы-крови.jpg?fit=450%2C300&ssl=1″ data-large-file=»https://i0.wp.com/medcentr-diana-spb.ru/wp-content/uploads/2021/12/Белки-плазмы-крови.jpg?fit=825%2C550&ssl=1″ />

Плазма крови – это динамическая система, находящаяся в равновесии с окружающими тканями. Она участвует в питании, защите тканей, поддерживает pH и осмотического баланса, участвует в регуляции функции и активности клеток. Эти функции позволяют плазме выполнять содержащиеся в ней белки.

Общее содержание белков плазмы составляет примерно 7%. Плазма человека содержит несколько сотен различных белков. Около 100 из них в настоящее время выделены, структурно и функционально описаны.

Функциональная классификация белков плазмы

Белки плазмы функционально и структурно неоднородны и имеют очень широкий диапазон концентраций в плазме. С клинической и биохимической точки зрения полезно классифицировать белки плазмы в соответствии с их функцией.

1. Транспортные белки

2. Белки острой фазы

3. Белки против острой фазы

4. Факторы комплемента и свертывания крови

6. Антиферменты – ингибиторы протеиназ

9. Белки, функция которых полностью не изучена

Альфа-1 кислотный гликопротеин

В дополнение к этим функциям все белки плазмы, но в основном альбумин, действуют как буферная система и поддерживают онкотическое давление.

Концентрация белка в плазме – динамический параметр. Она зависит от:

Общий белок

Общий белок – это сумма всех различных белков в сыворотке или плазме. Плазма содержит на 0,2-0,4% больше белка, чем сыворотка за счет фибриногена.

Альбумин

Альбумин составляет более половины всего белка. Это один из самых легких белков плазмы по молекулярной массе. Альбумин – глобулярный белок. Он играет ключевую роль в поддержании онкотического давления. Снижение концентрации альбумина

Основные функции альбумина:

Причины сниженного значения:

Белковые фракции

Фракционирование белков – это ориентировочный количественный метод оценки количества определенных белков. В основном идентифицируются и интерпретируются 5 белковых фракций:

Клиническая интерпретация этих фракций определяется содержащимися в них белками.

Фракция альфа-1 глобулина:

Фракция альфа-2 глобулина:

Фракция альфа-1-глобулина

Фракция альфа-1-глобулина состоит преимущественно из альфа-1-антитрипсина. Обычно оставшиеся глобулины составляют только 10% фракции альфа-1 глобулинов.

Фракция альфа-2-глобулина

Фракция альфа-2-глобулина состоит в основном из гаптоглобулина, альфа-2-макроглобулина и церулоплазмина.

гемолитическая анемия, связанная со снижением гаптоглобулина.

Фракция бета-глобулина

Фракция бета-глобулина состоит из трансферрина и может содержать бета-липопротеины, компоненты комплемента C3, C4.

гиполипопротеемия – пониженный уровень липидов или липопротеинов в крови.

Фракция гамма-глобулина

Фракция гамма-глобулина состоит в основном из иммуноглобулинов, в основном иммуноглобулина G.

синдром иммунодефицита – в основном связанный с иммуноглобулином G.

Наиболее распространенные патологические виды электрофореза.

Электрофорез белков имеет диагностическое значение. В остальных случаях электрофорез носит исключительно информационный характер.

Шесть наиболее распространенных типов аномального электрофореза

Парапротеины

Термин «парапротеин» (синонимы: M-градиент, гамма-глобулин моноклональный, M-компонент) относится к гомогенному иммуноглобулину. Он обнаружен в высоких количествах в крови и других биологических жидкостях. Обнаружение парапротеина в крови свидетельствует о серьезном изменении нормальной выработки иммуноглобулинов.

Парапротеины в основном характерны для миеломы и макроглобулинемии Вальденстрема, но также обнаруживаются у пациентов с другими лимфопролиферативными заболеваниями: хронический лимфолейкоз, лимфома и т. д.

Характерная особенность этой иммунопатологии – по мере увеличения количества парапротеина количество нормальных иммуноглобулинов уменьшается. Следовательно, заболевание сопровождается различными бактериальными инфекциями.

В зависимости от иммунологического класса IgG или IgA различают миелому G и миелому A. Миелома D и E очень редки, с парапротеинами IgD и IgE соответственно. Парапротеин IgM характерен для макроглобулинемии Вальденстрема, но также наблюдается у пациентов с другими злокачественными лимфомами.

Обнаружение и идентификация парапротеина в крови или моче важны для диагностических целей, так как это помогает выбрать подходящие методы лечения и частично прогнозировать клиническое течение заболевания.

Парапротеин, обнаруживаемый в моче, обычно называют устаревшим термином «белок Бен-Джонса» или широко используемыми в настоящее время терминами «уропаропротеин», «микромолекулярный парапротеин».

Электрофорез иммунофиксации идентифицирует моноклональный белок – класс иммуноглобулинов, тип легкой цепи– в сыворотке крови и моче человека. Электрофорез иммунной фиксации также используется для подтверждения градиента М, определенного электрофорезом белков.

Легкие цепи иммуноглобулина: κ – каппа, λ – лямбда

Иммуноглобулины синтезируются плазматическими клетками. Каждый иммуноглобулин основан на фрагменте, состоящем из двух идентичных тяжелых полипептидных цепей и двух идентичных легких полипептидных цепей, связанных дисульфидными связями.

Класс и подкласс иммуноглобулинов определяются их тяжелыми цепями. Есть два типа легких цепей иммуноглобулина: κ и λ. Оба варианта легкой цепи присутствуют в каждом классе иммуноглобулинов. Не было обнаружено функциональных различий между иммуноглобулинами с легкими цепями κ или λ. У человека соотношение κ варианты иммуноглобулина к варианту λ составляет 2: 1.

Около 10% легких цепей не связаны с тяжелыми цепями, они свободны. Свободные легкие цепи иммуноглобулина часто встречаются в виде димеров и полимеров. Поскольку антитела к свободным легким цепям часто не реагируют со своими димерными и полимерными формами.

Источник